T-4 Las proteínas (contenidos)

Para ser un experto en proteínas, aquí tienes los apuntes que necesitas:

TEMA 4 LAS PROTEÍNAS

1. LOS AMINOÁCIDOS
1. Concepto y composición

·         Son compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular que al unirse entre sí forman las proteínas

·         Se componen de carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno y algunos azufre

·         Poseen en su molécula un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino          (-NH₂) y una cadena lateral o grupo R, todos ellos unidos covalentemente a un carbono denominado C_α

·         Se nombran de acuerdo con el nombre del grupo R, que es distinto para cada uno de ellos, y determina sus propiedades químicas y biológicas

·         Existen 20 aminoácidos protéicos que forman proteínas

2. Aminoácidos esenciales

·         Son aquellos que no pueden ser sintetizados por los organismos heterótrofos y deben ser ingeridos con la dieta

·         En el ser humano adulto son: fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano y valina

2. EL ENLACE PEPTÍDICO
1. Concepto

Los aminoácidos se unen para formar cadenas mediante enlaces peptídicos; son enlaces covalentes de tipo amida entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro, que da lugar a la pérdida de una molécula de agua

2. Monómero-polímero

Los monómeros (aminoácidos) se unen para formar polímeros, que pueden ser: dipéptidos (2 aminoácidos), tripéptidos (3 aminoácidos), oligopéptido (menos de 50 aminoácidos) y polipéptidos o cadenas polipeptídicas (muchos aminoácidos)

3. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
1. Estructura primaria

·         Concepto: son los aminoácidos que forman la proteína y el orden en el que aparecen. Esta secuencia lineal de aminoácidos se caracteriza por su disposición en zigzag

2. Estructura secundaria

·         Concepto: es la disposición espacial que adopta la estructura primaria para ser estable.

·         Tipos:

o   Estructura en α-hélice

§  La cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma, quedando los grupos radicales orientados hacia el exterior

§  Esta estructura es estable por:

·         Enlaces de hidrógeno intracatenarios entre el grupo      -NH de un enlace peptídico y el grupo –COOH del cuarto aminoácido que lo sigue

·         Los restos de prolina interrumpe esta estructura

o   Conformación β o lámina plegada

§  La cadena polipeptídica adopta una forma en zigzag debido a la ausencia de enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos cercanos

§  Esta estructura es estable por:

·         Al replegarse sobre sí misma, los aminoácidos que antes estaban muy separados pasan a quedar próximos y se forman enlaces de hidrógeno intracatenarios

3. Estructura terciaria

·         Concepto: es el modo en el que la proteína nativa se encuentra plegada en el espacio

Las características de una proteína y lo que es más importante sus funciones dependen de su estructura terciaria

·         Esta estructura es estable gracias a los enlaces entre grupos radicales de aminoácidos situados en posiciones muy alejadas. Estos enlaces son:

o   Enlaces de hidrógeno entre cadenas laterales polares

o   Interacciones hidrófobas y fuerzas de Van der Waals

o   Enlaces iónicos entre cadenas laterales con cargas opuestas

o   Puentes disulfuro entre residuos de cisteína, enlace covalente entre grupos tiol (-SH) de dos cisteínas

4. Estructura cuaternaria

·         Concepto: consiste en la unión de dos o más cadenas polipeptídicas para formar una proteína funcional

·         Esta estructura es estable por los enlaces que se forman entre las cadenas del tipo enlaces de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals o puentes disulfuro

4. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
1. Solubilidad

·         Se debe a la presencia en la superficie de la proteína de aminoácidos polares, que establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de agua

·         En general, las proteínas fibrosas no son solubles en agua, mientras que las globulares sí lo son

2. Desnaturalización

·         Consiste en la rotura de los enlaces que mantienen el estado nativo de la proteína, perdiéndose las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria, pasando a adoptar una forma filamentosa

·         Los factores que provocan la desnaturalización son varios; cambios en el Ph, en la temperatura, en la salinidad; por tratamiento con sustancias desnaturalizantes, como la urea, o por agitación mecánica

·         Al perder su estructura, pierden su actividad biológica y suelen precipitar

·         Renaturalización. Si los factores desnaturalizantes no han sido muy intensos ni muy prolongados, las proteínas pueden volver a replegarse y adoptar su conformación nativa y su función

3. Especificidad

·         Cada especie tiene unas proteínas propias, distintas a las de las otras.

·         Especificidad de función: cada proteína realiza una función concreta

·         Especificidad de especie: existen proteínas exclusivas de cada especie

5. CLASIFICACION DE LAS PROTEÍNAS
1. Holoproteínas. Compuestas exclusivamente por aminoácidos

·         Proteínas fibrosas. Los polipéptidos que las forman se ordenan o enrollan a lo largo de una sola dimensión. Son insolubles en agua y tienen funciones estructurales y protectoras. Algunos ejemplos son:

o   Colágeno. Principal componente del tejido conjuntivo

o   Miosina. Responsable de la contracción muscular

o   Queratinas. Forman los cuernos, las uñas, el pelo y la lana

o   Fibrina. Interviene en la coagulación sanguínea

·         Proteínas globulares. Sus cadenas polipeptídicas están plegadas formando una estructura compacta, más o menos esférica. Son solubles en agua y son responsables de las actividades biológicas celulares. Ejemplos:

o   Albúminas. Función de reserva de aminoácidos, como la ovoalbúmina del huevo o la lactoalbúmina de la leche

o   Globulinas. Forman los anticuerpos

2. Heteroproteínas. Formadas por una parte proteíca y una no proteíca o grupo prostético que determina su función. Según este hay varios tipos:

·         Cromoproteínas. Como la hemoglobina y la mioglobina

·         Nucleoproteínas. El grupo prostético es un ácido nucleico

·         Glicoproteínas. Como las inmunoglobulinas y el fibrinógeno

·         Lipoproteínas. En el plasma sanguíneo transportan colesterol y triglicéridos desde el intestino al hígado y tejidos adiposos. Son el LDL o colesterol bueno y el HDL o colesterol malo

6. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
1. Función de reserva. Almacenan aminoácidos como elementos nutritivos o estructurales. Ovoalbúmina (huevo) y caseína (leche)
2. Función de transporte. Como las lipoproteínas que transportan lípidos o la hemoglobina que transporta oxígeno
3. Función contráctil. La actina y la miosina, responsables de la contracción muscular
4. Función protectora o defensiva. La trombina y el fibrinógeno intervienen en la coagulación sanguínea o las inmunoglobulinas en la defensa frente a microorganismos
5. Función hormonal. La insulina y el glucagón regulan el metabolismo de la glucosa o la hormona de crecimiento
6. Función estructural. Las glicoproteínas forman parte de las membranas biológicas o el colágeno que mantiene unidos los tejidos animales y forma parte de tendones, huesos y cartílago
7. Función enzimática. Las enzimas son biocatalizadores que aceleran la totalidad de reacciones químicas celulares